Page 10 - Revista TecnoAgro Nº 110

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Estructura y Mecanismos

de regulacín molecular

de las acuaporinas

Coninuacín

Dr. Luis Alberto Lightbourn Rojas PhD.
Los misterios y secretos de la vida, son una tarea dif́cil

de explicar para el ser humano. Por ello, d́a con d́a nuevos

descubrimientos le permiten encontrar piezas clave que son un

reto dentro de su proceso de investigacín o comprensín.

E

n el art́culo anterior, nos re- plasma. La mitad de las secuencias acuaporina se delimitan estos domi-

feŕamos a la importancia en la terminacín mencionada, son nios y lazos hidrof́bicos (que recha-
que tiene la formacín de lassimilares. Estos dominios se unen zan el agua) B y E que contienen una

acuaporinas. Por ello, conoceremos por cinco lazos denominados A, B, C, regín conservada de tres aminóci-

su conformacín y mecanismos de D y E. Donde los B y D se localizan en dos: Asparagina-Prolina-Alanina. A
regulacín que hacen eiciente el la supericie interna de la membrana dicha regín se le denomina “motif

manejo de los cultivos.en direccín al citoplasma; mientras NPA”, porque son parte esencial en
que los lazos A, C y E, est́n ubicados la estructura de las acuaporinas, de-

Las acuaporinas est́n ensambladas en la cara externa de la membrana.terminan la permeabilidad selectiva
en las membranas que las contienen del agua y deinitivas para el anclaje

como homo-tetŕmeros o hetero- Las acuaporinas se diferencian entre de otro tipo de acuaporinas.
tetŕmeros, que constituyen un ca- ś, por su secuencia de aminóci-

nal intracelular funcional. Cada uno dos, que inluye de manera directa Una de las regiones vitales para la
constituido por seis dominios trans- en el tipo de moĺculas nutrientes selectividad de las acuaporinas, se

membranales con las terminaciones que pueden ser transportadas a tra- constituye por 4 residuos de aminó-

carboxilo y amino del lado del cito-v́s de ellas. En el poro central de lacidos, en los que se encuentran los
residuos de aminócidos aroḿticos

y un residuo de arginina denominado
motif Ar/R. En ́l, el residuo de argi-

nina tiene la funcín de ser un sitio
electrost́tico de repulsín de pro-

tones, lo que hace a las acuaporinas
impermeables de estos sustratos.

En PIPs, se determina que el residuo

de histidina193 en el lazo D, es muy
conservado, adeḿs act́a en el me-

canismo de apertura y cierre de estas

acuaporinas, provoca un cambio con-
formacional en el lazo D de la acua-

porina favoreciendo el cierre del poro;
mientras que en su apertura, el resi-

duo His193 se encuentra desprotona-