Page 12 - Revista TecnoAgro Nº 110

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do. Otras formas de aperturar el poro Estas son insertadas en el ret́culo en la posicín 131, lo cual es repre-
PIPs, es por medio de la fosforilacín endoplasḿtico y sufren modiica- sentado como la regín LXXXA.

del residuo Ser 115 en el lazo B. El dí- ciones a trav́s de la ruta secretora.
metro del poro que transporta otras La fosforilacín de las PIP2, tambín

moĺculas como el glicerol, es mayor En algunos experimentos se ha de- incluyen el transporte desde el ret́-
en tamão, adeḿs contiene residuos mostrado que PIP1 no es transpor- culo hasta la membrana. Con lo que

de aminócidos hidrof́bicos.tada a la membrana citoplasḿtica si se comprueba que en el residuo de
no existe la presencia de PIP2, que- serina 283 es necesaria para reali-

La expresín de ciertas acuaporinas es d́ndose en el ret́culo endoplasḿ- zar el transporte de las acuaporinas
espećica en diversos tipos de ćlulas tico. Lo que signiica que PIP1, carece PIP2, mientras que la fosforilacín en

y ́rganos vegetales, que se regulan de un sistema de sẽalizacín para el residuo 280 no tiene efecto.
por diversos factores ambientales co- su transporte o inestabilidad sin la

mo la enerǵa luḿnica. En el caso del presencia de PIP2. Al realizar dichos Otro mecanismo de regulacín de las

nogal, la conductividad hidŕulica de experimentos, se reduce la conduc- acuaporinas PIPs, es su interaccín
las hojas es baja durante la noche; sin tividad hidŕulica de las ráces entre con otros factores proteicos SNAREs

embargo en el d́a incrementa hasta un 36% a un 45%.(soluble N-ethylmaleimide-sensitive
en un 400%. Adeḿs dependen de la factor protein atachment protein re-

expresín de la formacín de acuapo- El sistema de sẽalizacín que tiene ceptor, por sus siglas en ingĺs), los
rinas PIP2;1 y PIP2;2 y no de manera PIP2 para abandonar el ret́culo y cuales como familia proteica, regulan

directa a la apertura y cierre de los es- continuar su ruta inal, implica se- la fusín de veśculas en el sistema
tomas. Por lo que, en diversos cultivos cuencias primarias conocidas como endomembranal. Adeḿs, est́n liga-

mantienen un ritmo circadiano, en el “motifs diaćdicos”, las cuales con- das tanto a la veścula transportado-
que a mayor temperatura, se agiliza tienen dos residuos de aminócidos ra, como a la membrana que dirige a la

su expresín.́cidos, separados por un residuo veścula. Ambas interact́an forman-
indeterminado, expreśndose como do una estructura hidrof́bica y logran
t
raNsPortE dE acuaPoriNasla secuencia DXE (́cido asṕrtico-X- la fusín de ambas membranas.

́cido glut́mico), o bien EXD (́cido
Recientes estudios indican que la lo- glut́mico-X- ́cido asṕrtico). Estas Se ha observado que el bloqueo de

calizacín intracelular de las acuapo- secuencias sirven como sẽal para la accín de proténas SNAREs, como
rinas es dirigida por un amplio rango COPII, que transporta hacia el ret́- SYP121, reduce la cantidad de Zm-

de factores entre los que se en- culo endoplasḿtico al aparato de PIP2;5, adeḿs de una interaccín
cuentran las regiones conservadas Golgi. Posteriormente su traslado directa entre ambas representada

y denominadas “motifs”, que son anteŕgrado de las acuaporinas PIP, como SYP121-PIP2 para el anclaje de
modiicaciones postraduccionales, necesita que contengan en su sec- PIP2 en la membrana citoplasḿtica.

interacciones puentes de hidrogeno cín transmembranal 3, residuos de
e interacciones proténa-proténa.leucina en la posicín 127 y alaninaOtras proténas SNAREs identiica-

das en la participacín es la SYP61,

han demostrado su interaccín con
acuaporina PIP2 y la formacín de

complejos con SYP121. Aparente-
mente estas se encuentran en la

membrana citoplasḿtica, mientras
que la proténa SYP61, se localiza en

endosomas. Por ello se sugiere que
un segundo mecanismo d́ trans-

porte en lugar de interactuar con las
proténas SYP121 ́nicamente. Se

lleva a cabo una interaccín SYP61
desde la veścula con SYP121 de la

membrana citoplasḿtica para crear

la fusín de las membranas y con ello
el anclaje de las acuaporinas PIP2.

Las PIPs, tambín tienen un meca-

nismo de movilidad lateral, que sig-